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谷氨酰胺轉氨酶又稱轉谷氨酰胺酶（TG酶）是由331個氨基組成的分子量約38000的具有活性中心的單體蛋白質，其可催化蛋白質多肽發生分子內和分子間發生共價交聯，從而改善蛋白質的結構和功能，對蛋白質的性質如：發泡性，乳化性，乳化穩定性，熱穩定性、保水性和凝膠能力等，進而改善食品的風味、口感、質地和外觀等。傳統肉類加工工藝通常加入大量的鹽和磷酸，以提高其持水力、連貫性和質地。近期，少鹽少磷酸的食物被廣泛推廣，但其質地和物理性質都不盡如人意。TG酶可以替代部分通常肉制品加工中添加的品質改良劑—磷酸鹽，生產低鹽肉制品。可應用于水產加工品、火腿、香腸、面類、豆腐等等。TG酶在40～45℃、pH6-7的條件下，只需添加0.1-0.3%的量，即可達到明顯的效果。存在一些酶，它們的催化產物動力學速率甚至高于分子擴散速率，這種現象無法用當今公認的理論來解釋。有多種理論模型被提出來解釋這類現象。其中，部分情況可以用酶對底物的附加效應來解釋，即一些酶被認為可以通過雙偶極電場來捕捉底物以及將底物以正確方位擺放到催化活性位點。另一種理論模型引入了基于量子理論的穿隧效應，即質子或電子可以穿過激活能壘（就如同穿過隧道一般），但關于穿隧效應還有較多爭議。 有報道發現色胺中質子存在量子穿隧效應。 因此，有研究者相信在酶催化中也存在著穿隧效應，可以直接穿過反應能壘，而不是像傳統理論模型的方式通過降低能壘達到催化效果。有相關的實驗報道提出在一種醇脫氫酶的催化反應中存在穿隧效應，但穿隧效應是否在酶催化反應中普遍存在并未有定論。